آنزیم های آلوستریک چگونه کار می کنند؟

آنزیم های آلوستریک نقش مهمی در تنظیم مسیرهای بیوشیمیایی در موجودات زنده دارند. این آنزیم ها دارای خواص منحصر به فردی هستند که به آنها اجازه می دهد به نیازهای در حال تغییر سلول پاسخ دهند و آنها را به بازیگران کلیدی در حفظ هموستاز و کنترل شار متابولیک تبدیل می کند. در این پست وبلاگ، نحوه عملکرد آنزیم های آلوستریک را بررسی خواهیم کرد و همچنین برخی از آنزیم های با کیفیت بالا را که به عنوان تامین کننده آنزیم ارائه می کنیم، برجسته خواهیم کرد.

ساختار و عملکرد اصلی آنزیم ها

قبل از پرداختن به آنزیم های آلوستریک، مهم است که اصول اولیه آنزیم ها را درک کنید. آنزیم ها کاتالیزورهای بیولوژیکی هستند که واکنش های شیمیایی را در سلول ها سرعت می بخشند. آنها این کار را با کاهش انرژی فعال سازی مورد نیاز برای وقوع یک واکنش انجام می دهند. آنزیم ها یک مکان فعال دارند، یک منطقه خاص که در آن سوبسترا متصل می شود و واکنش شیمیایی انجام می شود.

بیشتر آنزیم ها از مدل قفل و کلید یا مدل مناسب القایی پیروی می کنند. در مدل قفل و کلید، محل فعال آنزیم شکل سفت و سختی دارد که دقیقاً با شکل زیرلایه مطابقت دارد، بسیار شبیه به قفل و کلید. از سوی دیگر، مدل القایی - تناسب نشان می‌دهد که محل فعال آنزیم می‌تواند شکل خود را کمی تغییر دهد تا پس از اتصال، بستر را بهتر در خود جای دهد.

آنزیم های آلوستریک چیست؟

آنزیم های آلوستریک دسته خاصی از آنزیم ها هستند که علاوه بر محل فعال، دارای محل های اتصال اضافی به نام سایت های آلوستریک هستند. این مکان‌های آلوستریک از محل فعال متمایز هستند و می‌توانند مولکول‌هایی را که به عنوان عوامل آلوستریک شناخته می‌شوند، متصل کنند. هنگامی که یک افکتور آلوستریک به محل آلوستریک متصل می شود، باعث تغییر ساختاری در ساختار آنزیم می شود. این تغییر ساختاری می تواند فعالیت آنزیم را در محل فعال افزایش یا مهار کند.

مکانیسم های تنظیم آلوستریک

تنظیم مثبت آلوستریک

تنظیم مثبت آلوستریک زمانی اتفاق می افتد که اتصال یک عامل آلوستریک به محل آلوستریک باعث افزایش فعالیت آنزیم شود. این اغلب به عنوان فعال سازی آلوستریک نامیده می شود. اتصال اثر باعث تغییر ساختاری در آنزیم می شود که باعث می شود محل فعال برای سوبسترا در دسترس باشد یا تمایل آنزیم به سوبسترا را افزایش می دهد.

به عنوان مثال، در برخی از مسیرهای متابولیک، محصول نهایی یک مسیر می تواند به عنوان یک اثر مثبت آلوستریک برای یک آنزیم در ابتدای مسیر عمل کند. این تضمین می کند که وقتی سلول تقاضای بالایی برای محصول نهایی دارد، مسیر به سمت بالا تنظیم می شود.

تنظیم آلوستریک منفی

تنظیم منفی آلوستریک، که به عنوان مهار آلوستریک نیز شناخته می شود، زمانی اتفاق می افتد که اتصال یک عامل آلوستریک به محل آلوستریک، فعالیت آنزیم را کاهش دهد. تغییر ساختاری القا شده توسط افکتور می تواند محل فعال را کمتر در دسترس سوبسترا قرار دهد یا میل ترکیبی آنزیم را به سوبسترا کاهش دهد.

یک مثال رایج از تنظیم منفی آلوستریک، مهار بازخورد است. در یک مسیر متابولیک، محصول نهایی مسیر می تواند به عنوان یک اثر آلوستریک منفی برای یک آنزیم در ابتدای مسیر عمل کند. هنگامی که غلظت محصول نهایی بالا باشد، به محل آلوستریک آنزیم متصل می شود و از فعالیت آن جلوگیری می کند و در نتیجه از تولید بیش از حد محصول نهایی جلوگیری می کند.

مدل های هماهنگ و متوالی تنظیم آلوستریک

دو مدل اصلی وجود دارد که توضیح می‌دهند چگونه آنزیم‌های آلوستریک ساختار خود را در پاسخ به عوامل آلوستریک تغییر می‌دهند: مدل هماهنگ و مدل متوالی.

مدل کنسرت

مدل هماهنگ، که به عنوان مدل MWC (Monod - Wyman - Changeux) نیز شناخته می‌شود، پیشنهاد می‌کند که همه زیرواحدهای یک آنزیم آلوستریک در یکی از دو ترکیب وجود داشته باشند: حالت آرام (R) و حالت زمان (T). حالت R میل ترکیبی بالایی برای بستر دارد، در حالی که حالت T میل ترکیبی پایینی دارد. همه زیرواحدهای آنزیم به طور همزمان از حالت T به حالت R یا بالعکس زمانی که یک افکتور آلوستریک متصل می شود، ترکیب خود را تغییر می دهند. افکتورهای آلوستریک مثبت حالت R را تثبیت می کنند، در حالی که افکتورهای آلوستریک منفی حالت T را تثبیت می کنند.

مدل ترتیبی

مدل متوالی یا مدل KNF (Koshland - Nemethy - Filmer) پیشنهاد می‌کند که اتصال یک سوبسترا یا یک افکتور آلوستریک به یک زیر واحد از آنزیم باعث تغییر ساختاری در آن زیر واحد می‌شود. این تغییر ساختاری سپس بر زیرواحدهای همسایه تأثیر می گذارد و باعث می شود که ترکیبات خود را به صورت متوالی تغییر دهند. با تغییر ساختارهای زیر واحدهای بیشتر، فعالیت کلی آنزیم تغییر می کند.

نمونه هایی از آنزیم های آلوستریک و اهمیت آنها

یکی از نمونه های شناخته شده آنزیم آلوستریک، آسپارتات ترانس کاربامویلاز (ATCase) است. ATCase اولین مرحله در سنتز نوکلئوتیدهای پیریمیدین را کاتالیز می کند. CTP (سیتیدین تری فسفات)، محصول نهایی مسیر سنتز پیریمیدین، به عنوان یک عامل آلوستریک منفی برای ATCase عمل می کند. هنگامی که سطح CTP بالا باشد، به محل آلوستریک ATCase متصل می شود، فعالیت آن را مهار می کند و از تولید بیش از حد نوکلئوتیدهای پیریمیدین جلوگیری می کند.

مثال دیگر فسفوفروکتوکیناز - 1 (PFK - 1)، آنزیمی است که در گلیکولیز نقش دارد. PFK - 1 توسط چندین اثرگذار به صورت آلوستریک تنظیم می شود. AMP (آدنوزین مونوفسفات) به عنوان یک افکتور آلوستریک مثبت عمل می کند، در حالی که ATP (آدنوزین تری فسفات) به عنوان یک افکتور آلوستریک منفی عمل می کند. هنگامی که سلول نیاز به انرژی بالایی دارد (سطح ATP پایین و AMP بالا)، AMP به PFK - 1 متصل می شود و آن را فعال می کند و سرعت گلیکولیز را برای تولید بیشتر ATP افزایش می دهد.

پیشنهادات آنزیمی ما

به عنوان یک تامین کننده آنزیم، ما طیف گسترده ای از آنزیم های با کیفیت بالا، از جمله برخی از آنزیم های آلوستریک و آنزیم های مرتبط را ارائه می دهیم. به عنوان مثال، ما داریمL - ایزومراز فوکوزکه نقش مهمی در متابولیسم L-fucose دارد. این آنزیم می تواند ایزومریزاسیون L-fucose به L-fuculose را کاتالیز کند و فعالیت آن نیز ممکن است در شرایط بیولوژیکی خاص تحت تنظیم آلوستریک باشد.

ما نیز ارائه می دهیمال-رامنولوز کینازآنزیمی که در مسیر متابولیک ال رامنوز دخیل است. تنظیم این آنزیم برای استفاده مناسب از L-rhamnose به عنوان منبع کربن در برخی از میکروارگانیسم ها بسیار مهم است.

علاوه بر این، ماL - رامنوز ایزومرازیکی دیگر از آنزیم های کلیدی در مسیر کاتابولیک L - رامنوز است. تبدیل L - رامنوز به L - رامنولوز را کاتالیز می کند و فعالیت آن را می توان با مکانیسم های آلوستریک در سلول تنظیم کرد تا متابولیسم کارآمد را تضمین کند.

چرا آنزیم هایمان را انتخاب کنیم؟

آنزیم های ما از تامین کنندگان قابل اعتماد و با کیفیت بالا تهیه می شوند. ما از کنترل کیفیت دقیق در سراسر فرآیندهای تولید و تصفیه اطمینان می دهیم. هر دسته از آنزیم ها از نظر فعالیت، خلوص و پایداری آزمایش می شوند تا عملکرد ثابت را تضمین کنند. چه در حال انجام تحقیقات در آزمایشگاه باشید و چه به آنزیم هایی برای کاربردهای صنعتی نیاز دارید، آنزیم های ما می توانند نیازهای شما را برآورده کنند.

برای تهیه آنزیم با ما تماس بگیرید

اگر به محصولات آنزیمی ما علاقه مند هستید یا در مورد آنزیم های آلوستریک سوالی دارید، از شما دعوت می کنیم برای تهیه و بحث های بیشتر با ما تماس بگیرید. تیم کارشناسان ما آماده ارائه اطلاعات دقیق و پشتیبانی برای کمک به شما در یافتن مناسب ترین آنزیم ها برای نیازهای خاص شما هستند.

مراجع

• استریر، ال.، برگ، جی ام، و تایمیکال، جی ال (2002). بیوشیمیست ها (ویرایش پنجم). WH فریمن.
• نلسون، دی‌ال، و کاکس، ام‌ام (2017). اصول بیوشیمی لنینگر (ویرایش هفتم). WH فریمن.
• Koshland, DE, Jr., Nemethy, G., & Filmer, D. (1966). مقایسه داده‌های پیوند تجربی و مدل‌های نظری در پروتئین‌های حاوی زیر واحد. بیوشیمی، 5(6)، 365 - 385.
• Monod, J., Wyman, J., & Changeux, J. - P. (1965). در مورد ماهیت انتقال آلوستریک: یک مدل قابل قبول مجله زیست شناسی مولکولی، 12(1)، 88 - 118.